Białko

Posts Tagged ‘wodorotlenek barowy’

Oddzielne zagadnienie w analizie aminokwasów stanowi ozna­czanie tryptofanu, który podczas hydrolizy kwasowej 6N HC1 ulega prawie całkowitemu rozkładowi. Istnieje szereg metod do oznaczania tego ważnego aminokwasu. Tryptofan w białkach spożywczych często jest oznaczany w reakcji barwnej z ninhydryną po hydrolizie alkalicznej bada­nego materiału za pomocą wodorotlenku sodowego lub wodoro­tlenku barowego. Slump i Schreuder (1969) zastosowali hydrolizę za pomocą wodorotlenku barowego, a następnie oddzielenie uwolnionego tryptofanu od jonów baru za pomocą filtracji na żelu Sephadex. Następnie tryptofan oznaczano na automatycznym analizatorze w reakcji barwnej z ninhydryną. Sławiński i Tyczkowska (1974), badając optymalne warunki hydrolizy za pomocą wodorotlenku barowego, stwierdzili że maksimum uwolnienia tryptofanu w hydrolizatach uzyskiwano za pomocą 2,15N Ba(OH)2 w tempe­raturze 110°C, w czasie 4—16 godzin dla surowców zwierzęcych i 12—16 godzin dla surowców roślinnych. Autorzy ci stwierdzili ponadto, że za pomocą metody kolorymetrycznej z aldehydem p-dwumetyloaminobenzoesowym uzyskali wyniki podobne, jak przy zastosowaniu automatycznego analizatora aminokwasów. Jak podano w punkcie 5.1.1. są także przeprowadzane próby zapobiegające destrukcji tryptofanu w czasie hydrolizy kwasowej, poprzedzającej analizę za pomocą chromatografii jo­nowymiennej (Matsubara i Sasaki 1969, Penke i wsp. 1974, Liu i Chang 1971). Penke i wsp. czytaj dalej