Białko

Posts Tagged ‘aminokwasy’

W przypadku badania produktów spożywczych lub pasz rzadko mamy do czynienia z białkami czystymi. Hydrolizę białka prze­prowadza się zatem w środowisku złożonym, w którym obecne są czynniki, a zwłaszcza cukrowce, mogą wpływać niekorzystnie na przebieg procesu hydrolizy.

Tłuszcz nie odgrywa większej roli, bo może być łatwo usunięty z próbki drogą ekstrakcji. Stosowana powszechnie hydroliza kwasowa białka za pomocą 6N HC1 w temperaturze 105°C powoduje destrukcję niektórych aminokwasów oraz może prowadzić do absorbowania części aminokwasów na tworzących się z cukrowców substancjach huminowych (Pion 1971). W przy­padku tryptofanu, który w tych warunkach ulega rozłożeniu, jest konieczne przeprowadzenie oddzielnej hydrolizy zasadowej lub enzymatycznej (Friedman i Finley 1975).

Innym zagadnieniem jest oznaczanie aminokwasów siar­kowych, które w czasie hydrolizy mogą ulec częściowemu rozło­żeniu lub utlenieniu. Uwzględniając to, przeprowadza się przed hydrolizą całkowite utlenienie tych aminokwasów, tj. metioniny do sulfonu metioniny, a cystyny do kwasu cysteinowego i w tej formie oznacza się ich zawartość w białku. Utlenione formy ami­nokwasów są stabilne w przebiegu dalszej kwaśnej hydrolizy (Moore 1963, Pion i wsp. 1966). Pozostałe aminokwasy, poza omówionymi, są uwalniane w trakcie hydrolizy kwaśnej z róż­ną szybkością. Na przykład seryna i treonina są uwalniane cał­kowicie stosunkowo ... czytaj dalej

Najdokładniejsze wyniki oceny wartości biologicznej białka za­równo u człowieka, jak i zwierząt laboratoryjnych daje metoda, w której białko jest podawane na kilku poziomach, przy niskim jego spożyciu. Wymaga to prowadzenia badań bilansu azotowego przy co najmniej 3 okresach na tych samych osobach, przy czym spożycie białka powinno wahać się od 10 g na dobę do ok. 30-35 g. Przy tak niskim spożyciu osiąga się najwyższą korelację wyników pomiędzy zawartością aminokwasu ograniczającego a retencją azotu. W tych warunkach badań Kies i Fox (1970) za­rejestrowały nawet niewielkie różnice w zawartości i przyswajalności aminokwasów egzogennych. Na przykład w tablicy 14 są podane wyniki badania biologicznej wartości białka zboża Triticale w porównaniu do wyjściowej odmiany pszenicy wykonane przez Kies i Fox (1970) na podstawie badania bilansu azo­towego u dorosłych mężczyzn. ... czytaj dalej

Liczbowo określone zapotrzebowanie na aminokwasy daje pod­stawy do opracowania białka wzorcowego (amino acid pattern), które powinno być spożywane przez człowieka.

Osiągnięcie składu aminokwasów mieszaniny białek pro­duktów wchodzących w różnych kompozycjach do przeciętnych racji pokarmowych różnych grup ludności w różnych krajach, zwłaszcza tam gdzie istnieją niedobory białka analogiczne do za­wartości ich w białku wzorcowym, stanowi gwarancję pokrycia zapotrzebowania na aminokwasy. W tablicy 11 przedstawiono wzajemny stosunek zapotrzebowania na aminokwasy egzogenne zależnie od wieku.

Zapotrzebowanie na azot i białko (N X 6,25) w przelicze­niu na 1 kg masy ciała po osiągnięciu dojrzałości płciowej spada trzykrotnie w stosunku do zapotrzebowania w pierwszym roku życia. Natomiast zapotrzebowanie na poszczególne aminokwasy spada u dorosłych do % lub V₁₀ wysokości zapotrzebowania u nie­mowląt. Według Komisji Żywności i Żywienia NAS (FNB) spa­dek ten jest prawdopodobnie przesadzony, z uwagi na to, że jak powiedziano wyżej, minimalne zapotrzebowanie na aminokwasy «Jla dorosłych jest ocenione zbyt nisko. Na podstawie dostępnych danych nie można określić spadku zapotrzebowania na poszcze­gólne aminokwasy wraz z wiekiem, gdyż jest on bardzo nierów­nomierny.

Biorąc pod uwagę rolę poszczególnych aminokwasów egzogennych w organizmie, a także różne proporcje aminokwasów wchodzących ... czytaj dalej

W praktycznym żywieniu aminokwasy są spożywane za pośred­nictwem białka. Poznanie ilościowego zapotrzebowania na poszczególne  aminokwasy, egzogenne dostarcza niezbędnych infor­macji dla:

a)   opracowania prawidłowych założeń dla produkcji (lub

zaopatrzenia) żywności, zwłaszcza w przypadku ograniczonych możliwości produkcji drogiego białka zwierzęcego,

b)     optymalizacji składu mieszanek do całkowitego sztucznego żywienia niemowląt (preparaty. zastępujące mleko matki),

c)    opracowania składu mieszanek aminokwasów syntetycznych lub hydrolizatów białka do żywienia parenteralnego lub żywienia sondą ludzi chorych,

d)     optymalizacji składu posiłków, gotowych dań lub na­wet całodziennych racji pokarmowych produkowanych przemy­słowo,

e)      zastosowania kompozycji tańszych preparatów białka roślinnego, zastępujących drogie białko zwierzęce w produkcji żywności.

Biorąc pod uwagę tak ważne cele utylitarne, Komisja Ekspertów FAO 1957 oraz FAO/WHO 1965, 1973 opracowały kolejne, doskonalone w miarę gromadzenia badań, propozycje składu aminokwasów białka wzorcowego, najbardziej zbliżone do zapotrzebowania na aminokwasy przez człowieka.

Porównanie zawartości aminokwasów przypadających na 1 g białka w opracowywanych kompozycjach żywności dla róż­nych celów wymienionych wyżej, ze składem białka wzorcowe­go powinno stanowić ... czytaj dalej

Aminokwasy wchłonięte przez przewód pokarmowy przechodzą do żyły wrotnej i wątroby. Część aminokwasów zostaje bezpo­średnio wykorzystana w ścianie jelita do regeneracji białka ślu­zówki, o czym świadczą bardzo aktywne procesy transaminacji komórek jelita (Fouconneau i Michel 1970).

Mc Laughlan i Morrison (1960) stwierdzili, że przy wy­sokim poziomie białka w diecie, niezrównoważony skład amino­kwasów pożywienia daje podobny rozkład wolnych aminokwasów we krwi, który pozostaje nie zmieniony w ciągu kilku godzin, będąc odbiciem składu białka diety i strawności podanych amino­kwasów. Spostrzeżenie to zostało wykorzystane w szeregu pra­cach (np. Pion 1964, Buraezewski i wsp. 1971, Erbersdobler 1973, Eggum 1973a) w celu znalezienia łatwiejszej metody badania przyswajalności (strawności) aminokwasów, zwłaszcza u dużych zwierząt (świnie, przeżuwacze), a także zapotrzebowania na amino­kwasy (Longenecker 1973). W okresie po absorpcyjnym poziom wolnych aminokwasów powraca do normalnego stanu, który jest na czczo stały.

W przypadku zbyt małej ilości spożytego białka w stosun­ku do intensywności procesów jego syntezy u rosnących zwierząt, poziom aminokwasów może nie być odbiciem ich spożycia, gdyż aminokwasy są szybko wychwytywane do syntezy białka tkan­kowego (Anderson, Linkswiler 1965).

Koncentracja wolnych aminokwasów w mięśniach jest na ogół wyższa niż we krwi, co wskazuje na ... czytaj dalej

Białka pożywienia zostają wykorzystane w przewodzie pokarmo­wym dopiero po ich hydrolizie do aminokwasów. Rola przewodu pokarmowego w metabolizmie białka została szeroko omówiona i udokumentowana przez Fouconneau i Michela (1970). Hydrolizę białka rozpoczyna w żołądku pepsyna — endopeptydaza, ułatwia­jąca rozerwanie połączeń peptydowych. Najszybszemu działaniu pepsyny ulegają wiązania peptydowe pomiędzy aminokwasami aromatycznymi i grupami karbonylowymi, działa ona jednak rów­nież na połączenia peptydowe innych aminokwasów, ale znacznie wolniej. W żołądku powstają zatem krótsze peptydy, a nie wolne aminokwasy. Ma to duże znaczenie fizjologiczne, gdyż funkcje fizjologiczne żołądka w przemianie białkowej nie ograniczają się do trawienia (Harper 1974c); działa on jako regulator pobierania wolnych aminokwasów z jelita cienkiego do dalszej przemiany białka.

Żołądek reguluje przechodzenie nadtrawionego pożywie­nia (chymus) do dwunastnicy; w ten sposób zostaje zabezpieczona wydajność wchłaniania wolnych aminokwasów przez powierzchnię chłonną jelita do krwi, a także wydajne wykorzystanie amino­kwasów w syntezie własnych białek ustrojowych.

Czas przebywania pożywienia w żołądku jest uzależniony od składu pożywienia. Szybkość przechodzenia chymus hamuje zawartość tłuszczu w pożywieniu i tu może znaleźć wytłumacze­nie wpływ tłuszczu na wyższą wartość biologiczną niektórych ... czytaj dalej

Obszerny przegląd prac z zakresu wpływu dysproporcji w skła­dzie aminokwasów został opracowany przez Harpera (1970), po­dobnie jak toksyczne działanie nadmiaru niektórych aminokwa­sów (Harper 1973 i 1974b). Autor ten rozróżnia trzy typy wza­jemnego oddziaływania aminokwasów występujących w więk­szych lub mniejszych dysproporcjach:

1) spowodowany toksycznością danego aminokwasu poda­nego w nadmiarze,

2)    antagonistycznym działaniem nadmiaru jednego z ami­nokwasów niezbędnych w stosunku do innego,

3)    zaburzeniem równowagi w składzie aminokwasów (zwa­nym przez Harpera amino acid imblance).

Należy podkreślić, że wszystkie wymienione typy dyspro­porcji pomiędzy aminokwasami mają ostrzejsze działanie fizjo­logiczne w przypadku stosowania w żywieniu diet o niskiej za­wartości białka. Zjawisko to jest zrozumiałe, gdyż niska zawar­tość białka pogłębia dysproporcje aminokwasów wchłanianych do krwi. Podwyższenie poziomu białka w diecie łagodzi efekty dys­proporcji.

W żywieniu człowieka przykład niezbilansowania diet wy­stępuje w krajach rozwijających się. Prace Gopalana (1968, 1969, 1970), Belavady (1967) oraz Hankesa i wsp. (1971), rzuciły między innymi światło na etiologię powstawania pelagry na tle toksycz­nego działania nadmiaru leucyny.

Reszty bezazotowe aminokwasów ulegają bezpośredniemu spalaniu na dwutlenek węgla i wodę dostarczając energii ... czytaj dalej